Τυχαία άρθρα και τροφές: · Λεμόνι θερμίδες · Bacon calories · Απώλεια μαλλιών · Κινητά τηλέφωνα · Junk food · DOMS · Μεσογειακή διατροφή · Sirtfood Diet · Ενσυναίσθηση · Νάρκισσος
Αναζήτηση στα άρθρα ή στο θερμιδομετρητή μας:
Μπορείτε επίσης να πληκτρολογήσετε το αριθμητικό ID ενός άρθρου για να μεταφερθείτε απευθείας σ' αυτό.
Ακολουθήστε μας στα social media: Ακολουθήστε μας στο Instagram Ακολουθήστε μας στο TikTok Είσοδος/εγγραφή μέλους

Αυγά: Διατροφική αξία, βιοδραστικότητα και αξιόλογα οφέλη για την ανθρώπινη υγεία

Posted on by admin · Article ID: 1276

Πηγή άρθρου: PubMed – Κρατική αμερικανική βιβλιοθήκη ιατρικής και ινστιτούτο Βιοτεχνολογίας (ncbi.nlm.nih.gov)

Το αυγό είναι μια ενθυλακωμένη πηγή μακρο- και μικροθρεπτικών συστατικών που καλύπτουν όλες τις απαιτήσεις για την υποστήριξη της εμβρυϊκής ανάπτυξης μέχρι την εκκόλαψη. Η τέλεια ισορροπία και ποικιλία των θρεπτικών συστατικών του σε συνδυασμό με την υψηλή πεπτικότητα και την προσιτή τιμή του έχουν φέρει το αυγό στο προσκήνιο ως βασική τροφή για τον άνθρωπο. Ωστόσο, το αυγό εξακολουθεί να έχει να αντιμετωπίσει επί σειρά ετών, αμφιλεγόμενες συστάσεις διατροφολόγων με στόχο τον περιορισμό της κατανάλωσης αυγών για τον περιορισμό της εμφάνισης καρδιαγγειακών νοσημάτων. Όμως οι πειραματικές, κλινικές και επιδημιολογικές μελέτες κατέληξαν στο συμπέρασμα ότι δεν υπάρχουν ενδείξεις συσχέτισης μεταξύ της διαιτητικής χοληστερόλης που φέρνουν τα αυγά και της αύξησης της ολικής χοληστερόλης του πλάσματος στο αίμα. Το αυγό παραμένει ένα τρόφιμο υψηλής διατροφικής ποιότητας για ενήλικες, συμπεριλαμβανομένων των ηλικιωμένων και των παιδιών, και καταναλώνεται ευρέως σε όλο τον κόσμο. Παράλληλα, υπάρχουν αδιάσειστα στοιχεία ότι το αυγό περιέχει επίσης πολλές και ακόμη ανεξερεύνητες βιοδραστικές ενώσεις, οι οποίες μπορεί να παρουσιάζουν μεγάλο ενδιαφέρον για την πρόληψη/θεραπεία ασθενειών. Η παρούσα ανασκόπηση θα δώσει μια επισκόπηση (1) των κύριων διατροφικών χαρακτηριστικών του αυγού κοτόπουλου, (2) των αναδυόμενων δεδομένων που σχετίζονται με τις βιοδραστικές ενώσεις του αυγού και (3) ορισμένων παραγόντων που επηρεάζουν τη σύνθεση του αυγού, συμπεριλαμβανομένης μιας σύγκρισης της διατροφικής αξίας μεταξύ αυγών από διάφορα οικόσιτα είδη.


Το άρθρο συνεχίζεται παρακάτω


Η κατανάλωση αυγών δεν αυξάνει τη χοληστερίνη στον οργανισμό

Το 1968, η βιομηχανία αυγών έπρεπε να αντιμετωπίσει τις, μη αποδεδειγμένες πλέον με σημερινά δεδομένα, συστάσεις της Αμερικανικής Καρδιολογικής Εταιρείας που ενθάρρυνε τους ανθρώπους να καταναλώνουν λιγότερα από τρία ολόκληρα αυγά την εβδομάδα, υποστηρίζοντας ότι η υψηλή διαιτητική χοληστερόλη ισοδυναμεί με υψηλή χοληστερόλη στο αίμα και, κατά συνέπεια, με υψηλότερο κίνδυνο καρδιαγγειακών παθήσεων. Οι συστάσεις αυτές επηρέασαν, όχι μόνο τη βιομηχανία αυγών, αλλά και εν μέρει τις διατροφικές συνήθειες των ανθρώπων, στερώντας τους ένα προσιτό τρόφιμο υψηλού διατροφικού ενδιαφέροντος. Μέχρι το 1995, υπήρξε μια συντονισμένη προσπάθεια να ενοποιηθούν όλες οι εθνικές διατροφικές συστάσεις των ΗΠΑ και να υποστηριχθεί η έρευνα in vitro και in vivo για την αποκατάσταση των αυγών [1]. Μισός αιώνας ερευνών έχει πλέον αποδείξει ότι η κατανάλωση αυγών δεν συνδέεται με αυξημένο κίνδυνο για την υγεία [2] και ότι αξίζει να ενσωματώσουμε το προϊόν αυτό στη διατροφή μας όσον αφορά την υψηλή περιεκτικότητά του σε θρεπτικά συστατικά και τις πολυάριθμες βιοενεργές του ιδιότητες [1]. Ορισμένες πρόσφατες έρευνες έχουν αναδείξει τον ευεργετικό ρόλο των αυγών για τον άνθρωπο, συμπεριλαμβανομένων των σωματικά δραστήριων ατόμων, και αρκετοί συγγραφείς έχουν αποδείξει ότι η χοληστερόλη των αυγών δεν απορροφάται καλά [3,4]. Κατά συνέπεια, η κατανάλωση αυγών δεν επηρεάζει σημαντικά τη συγκέντρωση χοληστερόλης στο αίμα [3,4]. Παράλληλα, οι καταναλωτές αυγών, ιδίως τα βρέφη ηλικίας 6-24 μηνών, καταναλώνουν λιγότερα προστιθέμενα και ολικά σάκχαρα σε σχέση με τους μη καταναλωτές [5], γεγονός που πιθανώς συσχετίζεται με την επίδραση του κορεσμού [2,6,7]. Είναι πλέον αποδεδειγμένο ότι το αυγό μπορεί να συμβάλει στη συνολική υγεία σε όλη τη διάρκεια της ζωής, αν και τα άτομα που πάσχουν από μεταβολικές διαταραχές όπως ο διαβήτης, η υπερχοληστερολαιμία και η υπέρταση εξακολουθούν να πρέπει να είναι προσεκτικά με την πρόσληψη χοληστερόλης από τη διατροφή τους [8]. Μια άλλη ανησυχία σχετίζεται με την αλλεργία στο αυγό, η οποία είναι μια συχνή παιδική τροφική αλλεργία με επιπολασμό που εκτιμάται ότι κυμαίνεται μεταξύ 1,8% και 2% σε παιδιά ηλικίας κάτω των πέντε ετών. Τα μόρια που σχετίζονται με την υπερευαισθησία στα αυγά συγκεντρώνονται κυρίως στο ασπράδι του αυγού, με την ωοβουμίνη, τη λυσοζύμη, το ωομυκοειδές και την ωοτρανσφερρίνη να αποτελούν τα κυριότερα αλλεργιογόνα του αυγού [9]. Έχουν επίσης αναφερθεί ορισμένες πρωτεΐνες που προέρχονται από τον κρόκο [9]. Η αλλεργία στο αυγό αναπτύσσεται συνήθως εντός των πρώτων πέντε ετών της ζωής, ενώ το 50% των παιδιών ξεπερνούν την υπερευαισθησία στο αυγό έως τα τρία έτη [10,11]. Ευτυχώς, στις περισσότερες περιπτώσεις, ο επιπολασμός της αλλεργίας στο αυγό μειώνεται με την ηλικία [12] και συνήθως, υποχωρεί μέχρι τη σχολική ηλικία.

Τα αυγά παρουσιάζουν ιδιαίτερο ενδιαφέρον από διατροφική άποψη, συγκεντρώνοντας απαραίτητα λιπίδια, πρωτεΐνες, βιταμίνες, μέταλλα και ιχνοστοιχεία [13], ενώ παράλληλα προσφέρουν μια μέτρια πηγή θερμίδων (περίπου 140 kcal/100 g), μεγάλες μαγειρικές δυνατότητες και χαμηλό οικονομικό κόστος. Πράγματι, έχει διαπιστωθεί ότι τα αυγά αποτελούν τη χαμηλότερου κόστους ζωική πηγή πρωτεϊνών, βιταμίνης Α, σιδήρου, βιταμίνης Β12, ριβοφλαβίνης, χολίνης και τη δεύτερη χαμηλότερου κόστους πηγή ψευδαργύρου και ασβεστίου [14]. Εκτός από την παροχή καλά ισορροπημένων θρεπτικών συστατικών για βρέφη και ενήλικες, το αυγό περιέχει μυριάδες βιολογικά ενεργά συστατικά [15,16,17]. Τα συστατικά αυτά κατανέμονται στα διάφορα εσωτερικά συστατικά του αυγού (Εικόνα 1). Πρέπει να αναφερθεί ότι το τσόφλι του αυγού και οι στενά συνδεδεμένες με αυτό μεμβράνες του τσόφλιου συνήθως δεν καταναλώνονται, αν και οι μεμβράνες του τσόφλιου είναι βρώσιμες (Εικόνα 1). Η μέση κατανάλωση αυγών/έτος/κατά κεφαλήν στον κόσμο κυμαίνεται από 62 (Ινδία) έως περισσότερα από 358 (Μεξικό) [18] και είναι ακόμη μικρότερη στις αφρικανικές χώρες (36 αυγά/έτος/κατά κεφαλήν) ([19]. Τα επιτραπέζια αυγά που διατίθενται στο εμπόριο δεν είναι γονιμοποιημένα και παράγονται από περίπου 3 δισεκατομμύρια όρνιθες, που εκτρέφονται ειδικά σε όλο τον κόσμο για ανθρώπινη κατανάλωση.

Εικόνα 1

Τα συστατικά του αυγού αναφέρονται επίσης ως ιδιαίτερα εύπεπτα, αν και μια μικρή ποσότητα πρωτεϊνών του αυγού δεν αφομοιώνεται [20], ιδίως όταν το αυγό καταναλώνεται ως ωμό συστατικό [20,21,22]. Η υψηλότερη πεπτικότητα των μαγειρεμένων πρωτεϊνών του αυγού προκύπτει από τη δομική μετουσίωση των πρωτεϊνών που προκαλείται από τη θέρμανση, διευκολύνοντας έτσι την υδρολυτική δράση των πεπτικών ενζύμων. Ωστόσο, παρόλο που η αφομοίωση των πρωτεϊνών του αυγού διευκολύνεται από τη θερμική προεπεξεργασία και μάλιστα σε υψηλό επίπεδο (91-94% για τις μαγειρεμένες πρωτεΐνες του ασπράδιου του αυγού), παραμένει εν μέρει ατελής. Αξίζει να σημειωθεί ότι οι μείζονες πρωτεΐνες, ουσιαστικά οι πρωτεΐνες του ασπράδιου του αυγού, όπως ο αναστολέας της πρωτεϊνάσης ωομυκοειδές, και η μείζων ωοαλβουμίνη του ασπράδιου του αυγού αντιστέκονται στη θερμική θέρμανση [23,24]. Η παρατήρηση αυτή είναι ιδιαίτερα ενδιαφέρουσα, γνωρίζοντας ότι οι πρωτεΐνες που προέρχονται από το αυγό και πολλά υδρολυτικά πεπτίδια που παράγονται in vitro από περιορισμένη πέψη των πρωτεϊνών του ασπράδιου του αυγού διαθέτουν βιολογικές δραστηριότητες που ενδιαφέρουν την ανθρώπινη υγεία και μπορούν έτσι να χρησιμοποιηθούν ως διατροφικά προϊόντα [16]. Πράγματι, αρκετά από αυτά έχει αποδειχθεί ότι παρουσιάζουν αντιμικροβιακές, αντιοξειδωτικές και αντικαρκινικές ιδιότητες [25,26,27]. Έτσι, πολλοί συγγραφείς έχουν επισημάνει τη σημασία των πεπτιδίων που προέρχονται από πρωτεΐνες στο έντερο και τον ουσιαστικό τους ρόλο στην πρώτη γραμμή ανοσολογικής άμυνας του οργανισμού, την ανοσολογική ρύθμιση και τη φυσιολογική λειτουργία του οργανισμού [28].

Διατροφικά χαρακτηριστικά των αυγών

Οι πρωτεΐνες των αυγών κατανέμονται εξίσου μεταξύ του ασπραδιού και του κρόκου, ενώ τα λιπίδια, οι βιταμίνες και τα μέταλλα συγκεντρώνονται κυρίως στον κρόκο. Το νερό αποτελεί το μεγαλύτερο μέρος του αυγού και είναι αξιοσημείωτο ότι το αυγό στερείται ινών. Η σχετική περιεκτικότητα σε ανόργανα άλατα, βιταμίνες ή συγκεκριμένα λιπαρά οξέα του αυγού μπορεί να διαφέρει από εθνική αναφορά σε εθνική αναφορά [29], αλλά παραμένει παγκοσμίως συγκρίσιμη όταν εξετάζονται τα κύρια συστατικά όπως το νερό, οι πρωτεΐνες, τα λιπίδια και οι υδατάνθρακες. Τα κύρια θρεπτικά συστατικά των αυγών είναι, πράγματι, πολύ σταθερά και εξαρτώνται από την αναλογία του ασπράδι προς τον κρόκο. Σε ένα ολόκληρο, ακατέργαστο και φρεσκοκατεργασμένο αυγό, το νερό, η πρωτεΐνη, το λίπος, οι υδατάνθρακες και η τέφρα αντιπροσωπεύουν περίπου 76,1%, 12,6%, 9,5%, 0,7% και 1,1%, αντίστοιχα [30].

Εικόνα 2

2.1. Μακροθρεπτικά συστατικά

2.1.1. Πρωτεΐνες

Το ασπράδι και ο κρόκος του αυγού είναι ιδιαίτερα συμπυκνωμένα σε πρωτεΐνες. Εκατοντάδες διαφορετικές πρωτεΐνες έχουν ταυτοποιηθεί και συνδέονται με συγκεκριμένες φυσιολογικές λειτουργίες για την εκπλήρωση χρονικά καθορισμένων απαιτήσεων κατά την ανάπτυξη του εμβρύου. Η εξειδίκευση ορισμένων από αυτές τις πρωτεΐνες στο διαμέρισμα μπορεί να εξηγηθεί από το γεγονός ότι ο κρόκος και το ασπράδι σχηματίζονται από διαφορετικούς ιστούς. Ο κρόκος αυγού έχει ουσιαστικά ηπατική προέλευση, ενώ το ασπράδι συντίθεται και εκκρίνεται μετά την ωοληψία του ώριμου κρόκου στον ωαγωγό της όρνιθας [31].

Η συγκέντρωση των πρωτεϊνών είναι, κατά μέσο όρο, 12,5 g ανά 100 g ολόκληρου ωμού φρέσκου αυγού, ενώ ο κρόκος με τη υαλώδη μεμβράνη του και το ασπράδι περιέχουν 15,9 g πρωτεΐνης και 10,90 g πρωτεΐνης ανά 100 g, αντίστοιχα. Οι τιμές αυτές τροποποιούνται ελαφρώς ανάλογα με τη γενετική και την ηλικία των ορνίθων. Χάρη σε συμπληρωματικές πρωτεωμικές προσεγγίσεις, έχουν ταυτοποιηθεί σχεδόν 1000 διαφορετικές πρωτεΐνες στο αυγό κοτόπουλου, συμπεριλαμβανομένου του κελύφους του αυγού [32,33,34,35,36,37,38,39,40].

Ο κρόκος είναι ένα πολύπλοκο περιβάλλον που περιέχει 68% λιποπρωτεΐνες χαμηλής πυκνότητας (LDL), 16% λιποπρωτεΐνες υψηλής πυκνότητας (HDL), 10% λιβετίνες και άλλες διαλυτές πρωτεΐνες και 4% φωσβιτίνες. Αυτά τα συστατικά κατανέμονται μεταξύ μη διαλυτών πρωτεϊνικών συσσωματωμάτων που ονομάζονται κόκκοι (19-23% της ξηράς ουσίας), οι οποίοι αντιπροσωπεύουν περίπου το 50% των πρωτεϊνών του κρόκου, και ενός διαυγούς κίτρινου υγρού ή πλάσματος, το οποίο αντιστοιχεί στο 77-81% της ξηράς ουσίας [41,42]. Η απολιποπρωτεΐνη Β, η αποβιτελενίνη-1, οι βιτελογενίνες, η λευκωματίνη ορού, οι ανοσοσφαιρίνες, η ωοβαλβουμίνη και η ωοτρανσφερρίνη είναι οι πιο άφθονες πρωτεΐνες του κρόκου του αυγού, που αντιπροσωπεύουν περισσότερο από το 80% των συνολικών πρωτεϊνών του κρόκου [43]. Ο κρόκος συνδέεται στενά με τις υαλοειδείς μεμβράνες, οι οποίες αποτελούνται από δύο διακριτά στρώματα [44] που σχηματίζουν μια εξωκυτταρική πρωτεϊνική μήτρα που αγκαλιάζει τον κρόκο. Αυτές οι μεμβράνες παρέχουν στον κρόκο φυσικό διαχωρισμό από τα άλλα διαμερίσματα του αυγού και αποτρέπουν την επακόλουθη διαρροή του κρόκου προς το ασπράδι.

Το ασπράδι του αυγού είναι μια δομή που μοιάζει με πηκτή και στερείται λιπιδίων και αποτελείται κυρίως από νερό (περίπου 88%) [44] (Εικόνα 2), ινώδεις δομικές πρωτεΐνες (ωομυκίνες), γλυκοπρωτεΐνες (ωοβουμίνη, αναστολείς πρωτεασών), αντιβακτηριακές πρωτεΐνες (λυσοζύμη) και πεπτίδια (βλ. ενότητα 3.1) [33,45]. Ο μέσος όγκος του ασπράδι αυγού εκτιμάται σε 30 ml (για ένα αυγό βάρους 60 g, συμπεριλαμβανομένου του κελύφους) και η συγκέντρωση πρωτεϊνών είναι περίπου 110 mg/ml ασπράδι αυγού. Συνολικά, 150 διαφορετικές πρωτεΐνες έχουν ταυτοποιηθεί στο ασπράδι του αυγού [35], γνωρίζοντας ότι η πολύ άφθονη ωοαλβουμίνη αντιπροσωπεύει το 50% των συνολικών πρωτεϊνών του ασπραδιού του αυγού. Η φυσιολογική λειτουργία αυτής της πρωτεΐνης στο αυγό παραμένει άγνωστη, αλλά θεωρείται ότι η οβαλβουμίνη παρέχει απαραίτητα αμινοξέα για την ανάπτυξη του εμβρύου του κοτόπουλου. Η ωοαλβουμίνη του ασπράδιου του αυγού αποτελεί επομένως πολύτιμη πηγή αμινοξέων για την ανθρώπινη διατροφή. Εκτός από την ωοαλβουμίνη, το ασπράδι του αυγού είναι συμπυκνωμένο σε αντιβακτηριακή λυσοζύμη που χρησιμοποιείται σήμερα ως αντιμολυσματικός παράγοντας σε πολλά φαρμακευτικά προϊόντα και ως συντηρητικό τροφίμων (βλέπε ενότητα 3.1). Η παχύρρευστη όψη του ασπράδι αυγού οφείλεται ουσιαστικά στην ωομυκίνη [46]. Αξιοσημείωτο είναι ότι το ασπράδι αυγού χαρακτηρίζεται επίσης από την παρουσία τεσσάρων εξαιρετικά άφθονων αναστολέων πρωτεάσης [47] που μπορεί να καθυστερήσουν την πέψη των συστατικών του αυγού, ιδίως όταν το ασπράδι αυγού χρησιμοποιείται ως ακατέργαστο συστατικό σε ορισμένα παρασκευάσματα τροφίμων.

2.1.2. Λιπίδια

Η συνολική περιεκτικότητα σε λιπίδια είναι σχετικά σταθερή στο αυγό και κυμαίνεται από 8,7 έως 11,2 ανά 100 g ολόκληρου αυγού, όταν λαμβάνονται υπόψη διάφοροι πίνακες σύνθεσης αυγών χωρών της ΕΕ και των ΗΠΑ [29]. Αυτά τα λιπίδια συγκεντρώνονται μόνο στον κρόκο του αυγού (Εικόνα 2 και Πίνακας 1) και ένα μικρό μέρος μπορεί να παραμείνει στενά συνδεδεμένο με τις υαλώδεις μεμβράνες [48,49].

Πίνακας 1

Πίνακας 1

Τα λιπίδια αποτελούν μέρος των λιποπρωτεϊνών του κρόκου, η δομή των οποίων αποτελείται από έναν πυρήνα τριγλυκεριδίων και εστέρων χοληστερόλης, που περιβάλλεται από μια μονοστιβάδα φωσφολιπιδίων και χοληστερόλης στην οποία είναι ενσωματωμένες οι αποπρωτεΐνες [42]. Είναι πολύ δύσκολο να αλλάξει η συνολική περιεκτικότητα σε λιπίδια στο αυγό. Η αύξηση του λίπους στο αυγό εξαρτάται ουσιαστικά από την αύξηση της αναλογίας κρόκου προς ασπράδι αυγού, η οποία όμως επηρεάζεται ελάχιστα από τη διατροφή της κότας. Αντίθετα, το προφίλ των λιπαρών οξέων εξαρτάται σε μεγάλο βαθμό από τη διατροφή της κότας. Η μεταβλητότητα αυτή απεικονίζεται στον Πίνακα 1 με τις ελάχιστες και μέγιστες τιμές των λιπαρών οξέων (κορεσμένα, μονοακόρεστα και πολυακόρεστα). Είναι αξιοσημείωτο ότι η σχετική ποσότητα ακόρεστων (μονοακόρεστων + πολυακόρεστων) προς κορεσμένα λιπαρά οξέα στον κρόκο (5,31 g έναντι 2,64 g ανά 100 g ολόκληρου αυγού, Πίνακας 1) είναι ιδιαίτερα υψηλή σε σύγκριση με άλλες ζωικές πηγές τροφίμων. Ο κρόκος είναι επίσης πλούσια πηγή απαραίτητων λιπαρών οξέων, όπως το λινολεϊκό οξύ (FA 18:2 9c,12c (n-6)). Η υψηλή περιεκτικότητα των αυγών σε χοληστερόλη (400 mg ανά 100 g ολόκληρου αυγού) συνέβαλε στη μείωση της πρόσληψης αυγών πριν από 30 έως 40 χρόνια, αν και πολλές μελέτες που διεξήχθησαν τη δεκαετία του 1990 ανέφεραν ότι δεν υπάρχει συσχέτιση μεταξύ της πρόσληψης αυγών και των υψηλών επιπέδων πλασματικής χοληστερόλης [3,4]. Σήμερα θεωρείται ότι η διακύμανση της πλασματικής χοληστερόλης και ο σχετικός κίνδυνος καρδιαγγειακής νόσου είναι αποτέλεσμα διατροφικών παραγόντων αλλά και της πρόσληψης κορεσμένων λιπαρών οξέων (όπως το διαιτητικό μυριστικό (14:0) και παλμιτικό (16:0) οξύ). Παλαιές μελέτες που πραγματοποιήθηκαν in vivo σε πιθήκους και τρωκτικά έδειξαν ότι τα διατροφικά 14:0 (μυριστικό οξύ) και 18:2 (λινολεϊκό οξύ) είναι τα κύρια λιπαρά οξέα που διαμορφώνουν τη χοληστερόλη του πλάσματος-14:0 ήταν το κύριο κορεσμένο λιπαρό οξύ που αυξάνει τη χοληστερόλη του πλάσματος και 18:2 ήταν το μόνο λιπαρό οξύ που τη μειώνει σταθερά [50,51]. Στο αυγό, το 14:0 (μυριστικό οξύ, 0,024 g ανά 100 g ολόκληρου αυγού) είναι πολύ λιγότερο συγκεντρωμένο σε σύγκριση με τα ακόρεστα λιπαρά οξέα 18:2 (λινελαϊκό οξύ, 1,38 g ανά 100 g ολόκληρου αυγού). Όλα αυτά τα δεδομένα συμφωνούν και επιβεβαιώνουν ότι το αυγό δεν σχετίζεται με υψηλότερη συχνότητα εμφάνισης καρδιαγγειακών νοσημάτων σε υγιείς ασθενείς. Ωστόσο, η πρόσληψη αυγών πρέπει να ελέγχεται σε υπερ-ανταποκρινόμενους στη διαιτητική χοληστερόλη (περίπου 15% έως 25% του πληθυσμού), καθώς η αύξηση της κατανάλωσης αυγών σε αυτά τα άτομα επηρεάζει τα λιπίδια του πλάσματος σε μεγαλύτερο βαθμό απ’ ό,τι σε υπερ-ανταποκρινόμενους.

2.1.3. Υδατάνθρακες

Το αυγό δεν περιέχει φυτικές ίνες και η περιεκτικότητά του σε υδατάνθρακες είναι χαμηλή (0,7%). Οι υδατάνθρακες του αυγού κατανέμονται μεταξύ του κρόκου και του ασπραδιού του αυγού (Εικόνα 2). Η γλυκόζη είναι το κυρίαρχο ελεύθερο σάκχαρο στο αυγό (περίπου 0,37 g ανά 100 g ολόκληρου αυγού) και υπάρχει κυρίως στο ασπράδι (0,34 g ανά 100 g ασπράδι έναντι 0,18 g ανά 100 g κρόκου) [30]. Ίχνη φρουκτόζης, λακτόζης, μαλτόζης και γαλακτόζης έχουν ανιχνευθεί στο ωμό ασπράδι και στον ωμό κρόκο αυγού [30]. Οι υδατάνθρακες αντιπροσωπεύονται επίσης σε μεγάλο βαθμό στις πρωτεΐνες του αυγού, γνωρίζοντας ότι πολλές από αυτές είναι γλυκοπρωτεΐνες που υφίστανται μετα-μεταφραστικές γλυκοζυλίσεις πριν από την έκκριση από τους αναπαραγωγικούς ιστούς της όρνιθας για να σχηματίσουν κρόκο, μεμβράνες και ασπράδι.

2.2. Μικροθρεπτικά συστατικά

2.2.1. Βιταμίνες και χολίνη

Το αυγό και, πιο συγκεκριμένα, ο κρόκος αυγού, είναι μια πλούσια σε βιταμίνες τροφή που περιέχει όλες τις βιταμίνες εκτός από τη βιταμίνη C (ασκορβικό οξύ). Η απουσία βιταμίνης C από το αυγό μπορεί να οφείλεται στο γεγονός ότι τα πτηνά είναι σε θέση να καλύπτουν μόνα τους τις ανάγκες τους σε βιταμίνη C, με de novo σύνθεση από τη γλυκόζη [52]. Η ικανότητα παραγωγής της βιταμίνης C έχει χαθεί κατά τη διαδικασία της εξέλιξης σε διάφορα είδη ζώων, συμπεριλαμβανομένων των ινδικών χοιριδίων, των πιθήκων, των ιπτάμενων θηλαστικών, του ανθρώπου και ορισμένων εξελιγμένων πτηνών [52]. Κατά συνέπεια, τα τελευταία αυτά είδη, αλλά όχι τα οικόσιτα πτηνά, εξαρτώνται από διατροφικές πηγές βιταμίνης C (φρούτα και λαχανικά). Ο κρόκος του αυγού περιέχει υψηλές ποσότητες βιταμινών A, D, E, K, B1, B2, B5, B6, B9 και B12, ενώ το ασπράδι του αυγού διαθέτει υψηλές ποσότητες βιταμινών B2, B3 και B5 αλλά και σημαντικές ποσότητες βιταμινών B1, B6, B8, B9 και B12 (Πίνακας 2). Η κατανάλωση δύο αυγών την ημέρα καλύπτει το 10% έως 30% των αναγκών του ανθρώπου σε βιταμίνες. Αξίζει να σημειωθεί ότι η περιεκτικότητα των λιποδιαλυτών βιταμινών (βιταμίνες A, D, E, K) στον κρόκο του αυγού εξαρτάται σε μεγάλο βαθμό από τη διατροφή της κότας. Εκτός από αυτές τις βιταμίνες, τα αυγά αποτελούν σημαντική πηγή χολίνης, η οποία είναι ουσιαστικά συγκεντρωμένη στον κρόκο (680 mg/100 g στον κρόκο έναντι 1 mg/100 g στο ασπράδι) [30,53]. Έχει αναφερθεί ότι το βραστό αυγό αποτελεί τη δεύτερη κύρια πηγή χολίνης μετά το συκώτι βοδινού κρέατος [54] και την πρώτη πηγή χολίνης στη διατροφή των ΗΠΑ [55]. Στα τρόφιμα, η χολίνη βρίσκεται τόσο σε υδατοδιαλυτές (ελεύθερη χολίνη, φωσφοχολίνη και γλυκεροφωσφοχολίνη) όσο και σε λιποδιαλυτές μορφές (φωσφατιδυλοχολίνη και σφιγγομυελίνη) και έχει σημαντικές και ποικίλες λειτουργίες τόσο στην κυτταρική συντήρηση όσο και στην ανάπτυξη σε όλα τα στάδια της ζωής. Παίζει ορισμένους ρόλους στη νευροδιαβίβαση, την ανάπτυξη του εγκεφάλου και την ακεραιότητα των οστών [54,56,57].

Πίνακας 2

Πίνακας 2

2.2.2. Μέταλλα και ιχνοστοιχεία

Το αυγό είναι πλούσιο σε φώσφορο, ασβέστιο, κάλιο και περιέχει μέτριες ποσότητες νατρίου (142 mg ανά 100 g ολόκληρου αυγού) (Πίνακας 3). Περιέχει επίσης όλα τα απαραίτητα ιχνοστοιχεία, συμπεριλαμβανομένου του χαλκού, του σιδήρου, του μαγνησίου, του μαγγανίου, του σεληνίου και του ψευδαργύρου (Πίνακας 3), με τον κρόκο του αυγού να είναι ο κύριος συντελεστής στην παροχή σιδήρου και ψευδαργύρου. Η παρουσία τέτοιων μετάλλων και μικροθρεπτικών συστατικών στο αυγό είναι αρκετά ενδιαφέρουσα, καθώς η έλλειψη σε ορισμένα από αυτά (Zn, Mg και Se) έχει συσχετιστεί με κατάθλιψη και κόπωση [59] και ανάπτυξη παθολογικών ασθενειών. Η συγκέντρωση ορισμένων από αυτά τα ιχνοστοιχεία (σελήνιο, ιώδιο) μπορεί να είναι σημαντικά αυξημένη ανάλογα με τη διατροφή της κότας.

Πίνακας 3

2.3. Αντιδιατροφικοί παράγοντες

Όπως αναφέρθηκε παραπάνω, οι κύριες πρωτεΐνες του αυγού περιλαμβάνουν αναστολείς πρωτεασών που μπορεί να καθυστερήσουν τη σωστή αποικοδόμηση των πρωτεϊνών του αυγού αναστέλλοντας τα πεπτικά ένζυμα, συμπεριλαμβανομένων της πεψίνης, της θρυψίνης και της χυμοθρυψίνης. Πράγματι, το ασπράδι του αυγού είναι μια σημαντική πηγή ωοστατίνης, ωομυκοειδούς, ωοαναστολέα και κυστατίνης [47]. Επιπλέον, ορισμένα από αυτά τα μόρια (ovoinhibitor, ovomucoid, cystatin) διαθέτουν πολλούς δισουλφιδικούς δεσμούς που είναι πιθανό να προσδίδουν μέτρια αντοχή στη μετουσίωση από πρωτεάσες και γαστρικά υγρά. Ορισμένοι από αυτούς τους αντιδιατροφικούς παράγοντες μπορεί να μετουσιώνονται εν μέρει από τη θερμότητα [20,22,23,24] κατά τη διαδικασία του μαγειρέματος, διευκολύνοντας έτσι την πρόσβαση των πρωτεϊνών στις πεπτικές πρωτεάσες. Επιπλέον, ορισμένες πρωτεΐνες δέσμευσης βιταμινών που είναι ιδιαίτερα συγκεντρωμένες στο αυγό μπορεί επίσης να περιορίζουν την πρόσβαση ορισμένων βιταμινών – η αβιδίνη που δεσμεύει τη βιταμίνη Β12 (βιοτίνη) παρουσιάζει την υψηλότερη γνωστή συγγένεια στη φύση μεταξύ ενός ligand και μιας πρωτεΐνης [60]. Η βιοδιαθεσιμότητα της βιοτίνης για τους καταναλωτές μπορεί να διακυβεύεται από το στενό σύμπλοκο που σχηματίζεται μεταξύ της αβιδίνης και της δεσμευμένης βιταμίνης Β8.

3. Βιοδραστικές ουσίες

Υπάρχουν ολοένα και περισσότερες ενδείξεις ότι το αυγό δεν είναι αποκλειστικά ένα βασικό τρόφιμο υψηλής διατροφικής αξίας, αλλά ότι περιέχει επίσης πολλές βιοδραστικές ενώσεις (λιπίδια, βιταμίνες, πρωτεΐνες και παράγωγα υδρολυτικά πεπτίδια) [16,61,62,63,64] μείζονος ενδιαφέροντος για την ανθρώπινη υγεία. Οι in vitro αναλύσεις που πραγματοποιήθηκαν σε καθαρισμένες πρωτεΐνες αποκάλυψαν ένα μεγάλο δυναμικό στις πρωτεΐνες του αυγού, καθώς παρουσιάζουν ποικιλία βιολογικών δραστηριοτήτων. Διάφορα εργαλεία που συνδυάζουν φυσικοχημικές, αναλυτικές και in silico προσεγγίσεις [65,66] μπορούν να χρησιμοποιηθούν για τον εντοπισμό υδρολυτικών πεπτιδίων με δυνητικές βιοδραστικότητες. Είναι αξιοσημείωτο ότι πολλές πρωτεΐνες των αυγών δεν έχουν ακόμη περιγραφεί ως αναγνωρισμένες φυσιολογικές λειτουργίες, εκτός από την παροχή απαραίτητων αμινοξέων για το έμβρυο αλλά και για τα είδη που τρώνε αυγά, συμπεριλαμβανομένου του ανθρώπου. Εκτός από τις πρωτεΐνες του αυγού που εμφανίζουν ένα ευρύ φάσμα αντιμικροβιακών δραστηριοτήτων που θα μπορούσαν να συμβάλουν στην υγεία του εντέρου, τις τελευταίες δεκαετίες έχουν γίνει πολλές προσπάθειες για τον περαιτέρω χαρακτηρισμό των βιολογικών δραστηριοτήτων των υδρολυτικών πεπτιδίων που προέρχονται από το αυγό και τα οποία μπορεί να εμφανίζονται φυσιολογικά κατά τη διάρκεια της πεπτικής διαδικασίας [20,22]. Είναι ενδιαφέρον ότι ορισμένα από αυτά τα βιοενεργά πεπτίδια παράγονται ειδικά μετά από περιορισμένη πρωτεόλυση των μετουσιωμένων πρωτεϊνών του αυγού [67], μετά από βρασμό. Οι περισσότερες από αυτές τις μελέτες πραγματοποιήθηκαν in vitro, αλλά το εύρημα αυτό ανοίγει πολλά πεδία έρευνας. Μέχρι σήμερα, ελάχιστα είναι γνωστά για το πώς οι πρωτεΐνες του αυγού αντιστέκονται στο όξινο pH του στομάχου, στις πεπτικές πρωτεάσες και στο εντερικό μικροβιόκοσμο και πώς η παρουσία αναστολέων πρωτεάσης του αυγού στη διατροφή μπορεί να παρεμποδίσει την αποικοδόμηση των πρωτεϊνών του αυγού από τις πεπτικές πρωτεάσες. Η κινητική της πέψης των πρωτεϊνών είναι διαδοχική, ξεκινώντας με την υδρόλυση των πρωτεϊνών σε πεπτίδια μέχρι την πλήρη αποικοδόμηση σε διπεπτίδια και, τέλος, σε ελεύθερα αμινοξέα. Όμως είναι γνωστό ότι ορισμένες πρωτεΐνες αυγών (ωοβουμίνη, ωομυκοειδές) πέπτονται μόνο εν μέρει [20,22], γεγονός που υποδηλώνει ότι ορισμένα βιοδραστικά πεπτίδια μπορεί να παράγονται με φυσικό τρόπο χωρίς να υφίστανται πλήρη αποικοδόμηση σε αμινοξέα.

3.1. Αντιμικροβιακές ουσίες

Οι αντιμικροβιακές ουσίες των αυγών στα βρώσιμα μέρη συγκεντρώνονται ουσιαστικά στο ασπράδι και τη βιτελλινική μεμβράνη. Ανάλογα με την εξεταζόμενη πρωτεΐνη, αυτά τα αντιμικροβιακά μπορεί να παρουσιάζουν αντιβακτηριακή, αντιιική, αντιμυκητιακή ή αντιπαρασιτική δράση (Πίνακας 4).

Πίνακας 4

Η αντιβακτηριακή τους δράση βασίζεται σε διάφορους βακτηριοκτόνους ή βακτηριοστατικούς μηχανισμούς. Ορισμένα από αυτά έχουν ισχυρή δράση μέσω αλληλεπίδρασης με τα βακτηριακά τοιχώματα που προκαλεί περαιτέρω διαπερατότητα και βακτηριακό θάνατο (λυσοζύμη, β-δεφενσίνες πτηνών κ.λπ.). Οι επιδράσεις των άλλων μορίων είναι μάλλον έμμεσες, μειώνοντας τη βιοδιαθεσιμότητα του σιδήρου (ωοτρανσφερρίνη) και των βιταμινών (αβιδίνη) που απαιτούνται για την ανάπτυξη ορισμένων μικροβίων και αναστέλλοντας τις μικροβιακές πρωτεάσες που αποτελούν μολυσματικούς παράγοντες της λοίμωξης (ωοαναστολέας, κυστατίνη) [68]. Τα διάφορα αντιμικροβιακά μόρια των αυγών που έχουν περιγραφεί μέχρι σήμερα στη βιβλιογραφία παρατίθενται στον Πίνακα 4. Είναι ενδιαφέρον ότι ορισμένα από αυτά (AvBD11, OVAX, αβιδίνη, β-μικροσεμινοπρωτεΐνη) δεν εκφράζονται στο ανθρώπινο γονιδίωμα [69], γεγονός που υποδηλώνει ότι μπορούν να αποτελέσουν ισχυρούς αντιμολυσματικούς παράγοντες κατά των ανθρώπινων εντερικών παθογόνων, για την ενίσχυση της εντερικής ανοσίας του ξενιστή.

Εκτός από αυτές τις πρωτεΐνες και τα πεπτίδια των αυγών, υπάρχουν ολοένα και περισσότερα δεδομένα που αναφέρουν την αντιμικροβιακή δράση πεπτιδίων που προέρχονται από τα αυγά και μπορεί να απελευθερωθούν μετά από μερική υδρόλυση από εξωγενείς πρωτεάσες. Τέτοια υδρολυτικά πεπτίδια που λαμβάνονται από λυσοζύμη [70,71,72,73], από ωοτρανσφερρίνη [25], από ωομυκίνη [74] και από κυστατίνη [75] έχουν δείξει ένα ευρύ φάσμα αντιβακτηριακών δράσεων.

3.2. Αντιοξειδωτικές δραστηριότητες

Το μακροχρόνιο οξειδωτικό στρες στον γαστρεντερικό σωλήνα μπορεί να οδηγήσει σε χρόνιες εντερικές διαταραχές και υπάρχει αυξανόμενο ενδιαφέρον για τη διερεύνηση των δυνατοτήτων των αντιοξειδωτικών που προέρχονται από τρόφιμα, συμπεριλαμβανομένων των αντιοξειδωτικών του αυγού, για την υγεία του εντέρου. Το αυγό κοτόπουλου περιέχει πολλές αντιοξειδωτικές ενώσεις που περιλαμβάνουν βιταμίνες, καροτενοειδή, μέταλλα και ιχνοστοιχεία, αλλά και σημαντικές πρωτεΐνες του ασπράδιου του αυγού [103,104,105,106], όπως η ωοτρανσφερρίνη, στην εγγενή της μορφή ή ως υδρολυτικά πεπτίδια [98,99,104,105,107,108,109,110], ωομυκοειδές και υδρολυτικά ωομυκοειδούς [111,112], υδρολυτικά ωομυκίνης και παράγωγα πεπτίδια [112], και πρωτεΐνες του κρόκου του αυγού, συμπεριλαμβανομένης της φωσβιτίνης [113]. Τα περισσότερα από αυτά τα μόρια έχουν παραχθεί in vitro, αλλά ορισμένες δοκιμές που πραγματοποιήθηκαν σε μοντέλο χοίρου αποκάλυψαν την ευεργετική επίδραση των πρωτεϊνών που προέρχονται από τον κρόκο αυγού στη μείωση της παραγωγής προφλεγμονωδών κυτταροκινών [114]. Οι συγγραφείς κατέληξαν στο συμπέρασμα ότι η συμπλήρωση της διατροφής με πρωτεΐνες κρόκου αυγού μπορεί να αποτελέσει μια νέα στρατηγική για τη μείωση του εντερικού οξειδωτικού στρες [114].

3.3. Αντικαρκινικά στοιχεία

Υπάρχουν ελάχιστα δεδομένα που δείχνουν ότι οι πρωτεΐνες και τα πεπτίδια που προέρχονται από τρόφιμα μπορούν επίσης να είναι ευεργετικά για την πρόληψη και τη θεραπεία καρκινικών ασθενειών [26]. Αρκετές μελέτες έχουν επιβεβαιώσει την ανασταλτική για τους όγκους δράση της λυσοζύμης από ασπράδι αυγού χρησιμοποιώντας πειραματικούς όγκους. Η επίδρασή του βασίζεται ουσιαστικά στην ανοσοενίσχυση [115]. Η ωομυκίνη (β υπομονάδα) και τα πεπτίδια που προέρχονται από ωομυκίνη έδειξαν επίσης αντικαρκινικές δράσεις μέσω κυτταροτοξικών επιδράσεων και ενεργοποίησης του ανοσοποιητικού συστήματος [74]. Έχει επίσης δημοσιευθεί η αντικαρκινική δράση τριπεπτιδίων αυγού [27] και υδρολυτικών πεπτιδίων από ωοτρανσφερρίνη [116]. Οι πληροφορίες σε αυτόν τον τομέα είναι αρκετά λίγες, αλλά ίσως αξίζει να συνεχιστεί η διερεύνηση τέτοιων δραστηριοτήτων. Ορισμένα ενδιαφέροντα δεδομένα μπορεί να προκύψουν από μελέτες σχετικά με αναστολείς πρωτεάσης του αυγού [47], δεδομένου ότι παρόμοια μόρια που υπάρχουν σε άλλα τρόφιμα, συμπεριλαμβανομένων των οσπρίων όπως το μπιζέλι, έχουν περιγραφεί ως πιθανοί παράγοντες χημειοπροστασίας του παχέος εντέρου [117].

3.4. Ανοσοτροποποιητικές δραστηριότητες

Αρκετές πρωτεΐνες του αυγού έχουν δυνητικές ανοσοτροποποιητικές δραστηριότητες. Μεταξύ αυτών, η λυσοζύμη από το ασπράδι του αυγού είναι ένας πολλά υποσχόμενος παράγοντας για τη θεραπεία της φλεγμονώδους νόσου του εντέρου. Σε ένα χοίρειο μοντέλο κολίτιδας, η λυσοζύμη αποδείχθηκε ότι προστατεύει σημαντικά τα ζώα από την κολίτιδα και μειώνει την τοπική έκφραση των προφλεγμονωδών κυτταροκινών, ενώ αυξάνει την έκφραση των αντιφλεγμονωδών μεσολαβητών [118]. Τα θειούχα γλυκοπεπτίδια που παράγονται από την πρωτεόλυση της ωομυκίνης, της χαλάζης και της μεμβράνης του κρόκου μπορούν να παρουσιάσουν δράση διέγερσης των μακροφάγων in vitro [74]. Οι κυτταροκίνες, όπως η πλεοτροφίνη του ασπράδιου του αυγού, διαδραματίζουν καθοριστικό ρόλο στη δημιουργία και την επίλυση των φλεγμονωδών αποκρίσεων. Στον άνθρωπο, η πλειοτροφίνη έχει αποδειχθεί ότι προάγει την επιβίωση των λεμφοκυττάρων και οδηγεί τη χημειοταξία των ανοσοκυττάρων [119,120]. Όμως, η βιολογική σημασία της πιθανής ανοσοτροποποιητικής δράσης της πλειοτροπίνης του ασπράδι του αυγού στο ανθρώπινο έντερο παραμένει πολύ υποθετική. Αντιθέτως, ορισμένες πολύτιμες ανοσοτροποποιητικές δραστηριότητες ενδέχεται να προκύψουν από τα υδρόλυτα της ωοτρανσφερρίνης και της βιτελογενίνης του κρόκου αυγού [121,122] μετά από μερική αποικοδόμηση από τις πεπτικές πρωτεάσες.

3.5. Αντιυπερτασικές επιδράσεις

Λαμβάνοντας υπόψη τον επιπολασμό και τη σημασία της υπέρτασης παγκοσμίως (πάνω από 1,2 δισεκατομμύρια άτομα) [123], υπάρχει αυξανόμενη συνεχής έρευνα για την εξεύρεση τρόπων ρύθμισης αυτής της πολυπαραγοντικής νόσου. Σε επίπεδο πληθυσμού, οι σημαντικότεροι παράγοντες μακροχρόνιου ελέγχου της αρτηριακής πίεσης είναι η πρόσληψη νατρίου και καλίου και η σημασία του συστήματος ρενίνης-αγγειοτενσίνης-αλδοστερόνης. Τα περισσότερα πεπτίδια που προέρχονται από αυγά με αντιυπερτασική δράση παρουσιάζουν ανασταλτικές δράσεις έναντι του μετατρεπτικού ενζύμου της αγγειοτενσίνης (ACE). Αυτό το ένζυμο προκαλεί την επεξεργασία και ενεργοποίηση της αγγειοτενσίνης Ι σε ενεργό αγγειοσυσπαστικό αγγειοτενσίνη ΙΙ. Στη βιβλιογραφία έχουν περιγραφεί διάφορα πεπτίδια που προέρχονται από τον κρόκο και φέρουν αντιυπερτασικές δράσεις [113,124], καθώς και υδρολύματα ωοτρανσφερρίνης και ασπράδι αυγού [125,126]. Ορισμένα από αυτά τα πεπτίδια περιέχουν μόνο τρία αμινοξέα [27,127]. Ορισμένα από αυτά τα τριπεπτίδια αποδείχθηκε ότι είναι δραστικά in vivo – η από του στόματος χορήγηση αυτών των πεπτιδίων που χορηγήθηκαν από το στόμα σε υπερτασικούς αρουραίους συνέβαλε στη σημαντική μείωση της αρτηριακής πίεσης [128] και, επομένως, μπορεί να βοηθήσει στη μείωση της εμφάνισης καρδιαγγειακών παθήσεων [127,129].

Συνοψίζοντας

Εδώ και αιώνες, τα αυγά θεωρούνται τρόφιμα υψηλής διατροφικής αξίας για τον άνθρωπο και καταναλώνονται ευρέως παγκοσμίως. Η κατανάλωσή τους προβλέπεται να αυξάνεται συνεχώς στο μέλλον, λαμβάνοντας υπόψη τον αυξανόμενο αριθμό δυτικών καταναλωτών που αρχίζουν να υιοθετούν μια δίαιτα χωρίς κρέας (χορτοφάγοι) ή που μειώνουν σημαντικά την πρόσληψη κρέατος. Αυτή η αλλαγή στον τρόπο κατανάλωσης και στις διατροφικές μας συνήθειες υποκινείται από πολλά δεδομένα σχετικά με τον κίνδυνο συσχέτισης της πρόσληψης κρέατος με καρκίνους του πεπτικού συστήματος και καρδιαγγειακά νοσήματα, καθώς και από τον αυξανόμενο αριθμό μελετών που επαινούν τη χορτοφαγική διατροφή. Παράλληλα, οδηγείται επίσης από ηθικές ανησυχίες και περιβαλλοντικά ζητήματα όσον αφορά τους τρόπους παραγωγής κρέατος. Πρέπει επίσης να επισημανθεί η ύπαρξη σημαντικών ανισοτήτων στην κατανάλωση αυγών μεταξύ των χωρών [18], η οποία είναι ιδιαίτερα χαμηλή στην Κεντρική Αφρική, με μόλις 36 αυγά/έτος/κατά κεφαλήν [19]. Η ανάπτυξη της βιοµηχανίας αυγών στις αναπτυσσόµενες χώρες µπορεί να αποτελέσει µια µεγάλη ευκαιρία για τη διατροφή/υγεία και την οικονοµία του ανθρώπου.

Εκτός από τα βασικά θρεπτικά συστατικά, τα αυγά αποτελούν επίσης μια μεγάλη πηγή δυνητικών θρεπτικών ουσιών. Συνολικά 550 διαφορετικές πρωτεΐνες έχουν ταυτοποιηθεί μέχρι σήμερα στο ασπράδι και στον κρόκο/βιτελίνη των αυγών και η φυσιολογική λειτουργία μόνο 20 από αυτές έχει χαρακτηριστεί μέχρι σήμερα. Η παρατήρηση αυτή υποδηλώνει ότι το αυγό πιθανώς εξακολουθεί να περικλείει πολλές άγνωστες δραστηριότητες που χρήζουν περαιτέρω διερεύνησης, λαμβάνοντας υπόψη την τρέχουσα έλλειψη έρευνας που αξιολογεί την τύχη των πρωτεϊνών του αυγού κατά μήκος του πεπτικού σωλήνα. Τέτοιες μελέτες θα μπορούσαν να βοηθήσουν στην καλύτερη εκτίμηση του in vivo δυναμικού των πρωτεϊνών του αυγού και των υδρολυτικών πεπτιδίων που προκύπτουν και θα μπορούσαν εύκολα να γίνουν αντιληπτές με τη χρήση δυναμικών γαστρικών μοντέλων που έχουν χρησιμοποιηθεί με άλλα τρόφιμα, σε έρευνες με βάση τα τρόφιμα και τα φαρμακευτικά προϊόντα. Αυτά τα in vitro μοντέλα μιμούνται τόσο τις βιοχημικές όσο και τις μηχανικές πτυχές της γαστρικής πέψης. Ενσωματώνουν τεχνητό σάλιο, δυνάμεις συμπίεσης για την αποσύνθεση των τροφίμων, προσομοιώνουν τη συνεχή γαστρική κένωση και τη γαστρική έκκριση που δημιουργούν προφίλ pH παρόμοια με το ανθρώπινο στομάχι. Περιλαμβάνουν επίσης χολικά άλατα και εντερικά ένζυμα που δρουν διαδοχικά με ρεαλιστικό τρόπο που εξαρτάται από τον χρόνο και μπορούν να βελτιωθούν με την προσθήκη μικροβίων που μοιάζουν με το έντερο. Αυτό το μοντέλο χρησιμοποιήθηκε ήδη σε ένα ευρύ φάσμα μελετών προκειμένου να εκτιμηθεί η βιοπροσβασιμότητα των θρεπτικών συστατικών και να μελετηθούν οι δομικές μεταβολές των μητρών τροφίμων. Αναμένεται ότι μια τέτοια πειραματική στρατηγική θα αποτελούσε έναν πολλά υποσχόμενο τρόπο για τη μελέτη της επίδρασης της προετοιμασίας του αυγού στη διατροφή (ωμό έναντι μαγειρεμένου) στη φυσιολογική παραγωγή βιοδραστικών πεπτιδίων και για την καλύτερη εκτίμηση της βιολογικής τους σημασίας για την ανθρώπινη υγεία. Είναι πλέον αποδεκτό ότι η υγεία του εντέρου εξαρτάται από την αλληλεπίδραση μεταξύ του γονιδιώματος του ξενιστή, της διατροφής και του τρόπου ζωής ότι συμβάλλει στη φυσιολογική λειτουργία του εγκεφάλου και στην ψυχική υγεία.

 

Παραπομπές:

1. McNamara D.J. The Fifty Year Rehabilitation of the Egg. Nutrients. 2015;7:8716–8722. doi: 10.3390/nu7105429. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
2. Pelletier X., Thouvenot P., Belbraouet S., Chayvialle J.A., Hanesse B., Mayeux D., Debry G. Effect of egg consumption in healthy volunteers: Influence of yolk, white or whole-egg on gastric emptying and on glycemic and hormonal responses. Ann. Nutr. Metab. 1996;40:109–115. doi: 10.1159/000177903. [PubMed] [CrossRef] []
3. Lopez Sobaler A.M., Aparicio Vizuete A., Ortega R.M. Role of the egg in the diet of athletes and physically active people. Nutr. Hosp. 2017;34:31–35. doi: 10.20960/nh.1568. [PubMed] [CrossRef] []
4. Kim J.E., Campbell W.W. Dietary Cholesterol Contained in Whole Eggs Is Not Well Absorbed and Does Not Acutely Affect Plasma Total Cholesterol Concentration in Men and Women: Results from 2 Randomized Controlled Crossover Studies. Nutrients. 2018;10:1272. doi: 10.3390/nu10091272. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
5. Papanikolaou Y., Fulgoni V.L., 3rd Egg Consumption in Infants is Associated with Longer Recumbent Length and Greater Intake of Several Nutrients Essential in Growth and Development. Nutrients. 2018;10:719. doi: 10.3390/nu10060719. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
6. Missimer A., DiMarco D.M., Andersen C.J., Murillo A.G., Vergara-Jimenez M., Fernandez M.L. Consuming Two Eggs per Day, as Compared to an Oatmeal Breakfast, Decreases Plasma Ghrelin while Maintaining the LDL/HDL Ratio. Nutrients. 2017;9:89. doi: 10.3390/nu9020089. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
7. Stanciuc N., Banu I., Turturica M., Aprodu I. pH and heat induced structural changes of chicken ovalbumin in relation with antigenic properties. Int. J. Biol. Macromol. 2016;93:572–581. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2016.09.025. [PubMed] [CrossRef] []
8. Kuang H., Yang F., Zhang Y., Wang T., Chen G. The Impact of Egg Nutrient Composition and Its Consumption on Cholesterol Homeostasis. Cholesterol. 2018;2018:6303810. doi: 10.1155/2018/6303810. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
9. Mine Y., Yang M. Recent advances in the understanding of egg allergens: Basic, industrial, and clinical perspectives. J. Agric. Food Chem. 2008;56:4874–4900. doi: 10.1021/jf8001153. [PubMed] [CrossRef] []
10. Venter C., Pereira B., Voigt K., Grundy J., Clayton C.B., Higgins B., Arshad S.H., Dean T. Prevalence and cumulative incidence of food hypersensitivity in the first 3 years of life. Allergy. 2008;63:354–359. doi: 10.1111/j.1398-9995.2007.01570.x. [PubMed] [CrossRef] []
11. Osterballe M., Hansen T.K., Mortz C.G., Host A., Bindslev-Jensen C. The prevalence of food hypersensitivity in an unselected population of children and adults. Pediatric Allergy Immunol. Off. Publ. Eur. Soc. Pediatric Allergy Immunol. 2005;16:567–573. doi: 10.1111/j.1399-3038.2005.00251.x. [PubMed] [CrossRef] []
12. Peters R.L., Koplin J.J., Gurrin L.C., Dharmage S.C., Wake M., Ponsonby A.L., Tang M.L.K., Lowe A.J., Matheson M., Dwyer T., et al. The prevalence of food allergy and other allergic diseases in early childhood in a population-based study: HealthNuts age 4-year follow-up. J. Allergy Clin. Immunol. 2017;140:145–153.e148. doi: 10.1016/j.jaci.2017.02.019. [PubMed] [CrossRef] []
13. Nys Y., Sauveur B. Valeur nutritionnelle des oeufs. INRA Prod. Anim. 2004;17:385–393. []
14. Drewnowski A. The Nutrient Rich Foods Index helps to identify healthy, affordable foods. Am. J. Clin. Nutr. 2010;91:1095s–1101s. doi: 10.3945/ajcn.2010.28450D. [PubMed] [CrossRef] []
15. Abeyrathne E., Ahn D.U. Isolation of value-added components from egg white and their potential uses in food, nutraceutical and pharmaceutical industries. In: Watson R.R., DeMeester F., editors. Handbook of Eggs in Human Function. Wageningen Acad Publ; Wageningen, The Netherlands: 2015. pp. 35–52. []
16. Kovacs-Nolan J., Phillips M., Mine Y. Advances in the value of eggs and egg components for human health. J. Agric. Food Chem. 2005;53:8421–8431. doi: 10.1021/jf050964f. [PubMed] [CrossRef] []
17. Anton M., Nau F., Guerin-Dubiard C. Bioactive fractions of eggs for human and animal health. In: VanImmerseel F., Nys Y., Bain M., editors. Improving the Safety and Quality of Eggs and Egg Products, Vol 2: Egg Safety and Nutritional Quality. Woodhead Publ Ltd.; Cambridge, UK: 2011. pp. 321–345. []
18. Windhorst H.-W., Grabkowsky B., Wilke A. Atlas of the Global Egg Industry. International Egg Commission; London, UK: 2015. []
19. Tukur H.M. Egg production in Africa. In: Nys Y., Bain M., Van Immerseel F., editors. Improving the Safety of Eggs and Egg Products. Volume 1. Woodhead Publishing Limited; Cambridge, UK: 2011. pp. 27–38. []
20. Evenepoel P., Claus D., Geypens B., Hiele M., Geboes K., Rutgeerts P., Ghoos Y. Amount and fate of egg protein escaping assimilation in the small intestine of humans. Am. J. Physiol. 1999;277:G935–G943. doi: 10.1152/ajpgi.1999.277.5.G935. [PubMed] [CrossRef] []
21. Ramalho H.M., Santos V.V., Medeiros V.P., Silva K.H., Dimenstein R. Effect of thermal processing on retinol levels of free-range and caged hen eggs. Int. J. Food Sci. Nutr. 2006;57:244–248. doi: 10.1080/02656730600836469. [PubMed] [CrossRef] []
22. Evenepoel P., Geypens B., Luypaerts A., Hiele M., Ghoos Y., Rutgeerts P. Digestibility of cooked and raw egg protein in humans as assessed by stable isotope techniques. J. Nutr. 1998;128:1716–1722. doi: 10.1093/jn/128.10.1716. [PubMed] [CrossRef] []
23. Stanciuc N., Cretu A.A., Banu I., Aprodu I. Advances on the impact of thermal processing on structure and antigenicity of chicken ovomucoid. J. Sci. Food Agric. 2018;98:3119–3128. doi: 10.1002/jsfa.8813. [PubMed] [CrossRef] []
24. Van der Plancken I., Van Remoortere M., Van Loey A., Hendrickx M.E. Trypsin inhibition activity of heat-denatured ovomucoid: A kinetic study. Biotechnol. Prog. 2004;20:82–86. doi: 10.1021/bp034126m. [PubMed] [CrossRef] []
25. Giansanti F., Massucci M.T., Giardi M.F., Nozza F., Pulsinelli E., Nicolini C., Botti D., Antonini G. Antiviral activity of ovotransferrin derived peptides. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005;331:69–73. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.03.125. [PubMed] [CrossRef] []
26. Hernandez-Ledesma B., Hsieh C.C. Chemopreventive role of food-derived proteins and peptides: A review. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2017;57:2358–2376. doi: 10.1080/10408398.2015.1057632. [PubMed] [CrossRef] []
27. Liao W., Fan H.B., Wu J.P. Egg White-Derived Antihypertensive Peptide IRW (Ile-Arg-Trp) Inhibits Angiotensin II-Stimulated Migration of Vascular Smooth Muscle Cells via Angiotensin Type I Receptor. J. Agric. Food Chem. 2018;66:5133–5138. doi: 10.1021/acs.jafc.8b00483. [PubMed] [CrossRef] []
28. Dave L.A., Hayes M., Montoya C.A., Rutherfurd S.M., Moughan P.J. Human gut endogenous proteins as a potential source of angiotensin-I-converting enzyme (ACE-I)-, renin inhibitory and antioxidant peptides. Peptides. 2016;76:30–44. doi: 10.1016/j.peptides.2015.11.003. [PubMed] [CrossRef] []
29. Seuss-Baum I., Nau F., Guérin-Dubiard C. The nutritional quality of eggs. In: Nys Y., Bain M., Van Immerseel F., editors. Improving the Safety and Quality of Egg and Egg Products. Woodhead Publishing Limited; Cambridge, UK: 2011. pp. 201–236. Volume 2 Egg Safety and Nutrional Quality. []
30. USDA National Nutrient Database for Standard Reference, Release 1. U.S. Department of Agriculture. Food Group: Dairy and Egg Products; Beltsville, MD, USA: 2018. []
31. Nys Y., Guyot N. Egg formation and chemistry. In: Nys Y., Bain M., Van Immerseel F., editors. Improving the Safety and Quality of Eggs and Egg Products. Volume 1. Woodhead Publishing Limited; Cambridge, UK: 2011. pp. 83–132. []
32. Mann K. The chicken egg white proteome. Proteomics. 2007;7:3558–3568. doi: 10.1002/pmic.200700397. [PubMed] [CrossRef] []
33. Mann K. Proteomic analysis of the chicken egg vitelline membrane. Proteomics. 2008;8:2322–2332. doi: 10.1002/pmic.200800032. [PubMed] [CrossRef] []
34. Mann K., Mann M. The chicken egg yolk plasma and granule proteomes. Proteomics. 2008;8:178–191. doi: 10.1002/pmic.200700790. [PubMed] [CrossRef] []
35. Gautron J., Rehault-Godbert S., Nys Y., Mann K., Righetti P.G. Use of high-throughput technology to identify new egg components. In: Nys Y., Bain M., VanImmerseel F., editors. Improving the Safety and Quality of Eggs and Egg Products, Vol 1: Egg Chemistry, Production and Consumption. Volume 1. Woodhead Publ Ltd.; Cambridge, UK: 2011. pp. 133–150. []
36. Gautron J., Nau F., Mann K., Guerin-Dubiard C., Rehault S., Hincke M.T., Nys Y. Molecular approaches for the identification of novel egg components. Worlds Poult. Sci. J. 2007;63:82–90. doi: 10.1017/S0043933907001298. [CrossRef] []
37. Farinazzo A., Restuccia U., Bachi A., Guerrier L., Fortis F., Boschetti E., Fasoli E., Citterio A., Righetti P.G. Chicken egg yolk cytoplasmic proteome, mined via combinatorial peptide ligand libraries. J. Chromatogr. A. 2009;1216:1241–1252. doi: 10.1016/j.chroma.2008.11.051. [PubMed] [CrossRef] []
38. Guerin-Dubiard C., Pasco M., Molle D., Desert C., Croguennec T., Nau F. Proteomic analysis of hen egg white. J. Agric. Food Chem. 2006;54:3901–3910. doi: 10.1021/jf0529969. [PubMed] [CrossRef] []
39. Mann K., Macek B., Olsen J.V. Proteomic analysis of the acid-soluble organic matrix of the chicken calcified eggshell layer. Proteomics. 2006;6:3801–3810. doi: 10.1002/pmic.200600120. [PubMed] [CrossRef] []
40. Mann K., Olsen J.V., Macek B., Gnad F., Mann M. Phosphoproteins of the chicken eggshell calcified layer. Proteomics. 2007;7:106–115. doi: 10.1002/pmic.200600635. [PubMed] [CrossRef] []
41. Anton M. Egg yolk: Structures, functionalities and processes. J. Sci. Food Agric. 2013;93:2871–2880. doi: 10.1002/jsfa.6247. [PubMed] [CrossRef] []
42. Anton M., Gandemer G. Composition, Solubility and Emulsifying Properties of Granules and Plasma of Egg Yolk. J. Food Sci. 1997;62:484–487. doi: 10.1111/j.1365-2621.1997.tb04411.x. [CrossRef] []
43. Rehault-Godbert S., Guyot N. Vitellogenesis and Yolk Proteins, Birds. In: Skinner M., editor. Encyclopedia of Reproduction. Volume 6 Elsevier; Amsterdam, The Netherlands: London, UK: 2018. []
44. Bellairs R., Harkness M., Harkness R.D. The vitelline membrane of the hen’s egg: A chemical and electron microcopical study. J. Ultrastruct. Res. 1963;8:339–359. doi: 10.1016/S0022-5320(63)90012-1. [CrossRef] []
45. Back J.F., Bain J.M., Vadehra D.V., Burley R.W. Proteins of the outer layer of the vitelline membrane of hen’s eggs. Biochim. Et Biophys. Acta. 1982;705:12–19. doi: 10.1016/0167-4838(82)90329-6. [PubMed] [CrossRef] []
46. Hawthorne J.R. The action of egg white lysozyme on ovomucoid and ovomucin. Biochim. Et Biophys. Acta. 1950;6:28–35. doi: 10.1016/0006-3002(50)90074-6. [PubMed] [CrossRef] []
47. Saxena I., Tayyab S. Protein proteinase inhibitors from avian egg whites. Cell. Mol. Life Sci. CMLS. 1997;53:13–23. doi: 10.1007/PL00000575. [PubMed] [CrossRef] []
48. Trziszka T., Smolinska T. Chemical characterization of the vitelline membrane of Hens eggs. Food Chem. 1982;8:61–70. doi: 10.1016/0308-8146(82)90058-9. [CrossRef] []
49. Shinn S.E., Liyanage R., Lay J.O., Jr., Proctor A. Isolation and Characterization of Chicken Yolk Vitelline Membrane Lipids Using Eggs Enriched with Conjugated Linoleic Acid. Lipids. 2016;51:769–779. doi: 10.1007/s11745-016-4153-x. [PubMed] [CrossRef] []
50. Hayes K.C., Khosla P. Dietary fatty acid thresholds and cholesterolemia. FASEB J. Off. Publ. Fed. Am. Soc. Exp. Biol. 1992;6:2600–2607. doi: 10.1096/fasebj.6.8.1592210. [PubMed] [CrossRef] []
51. Pronczuk A., Khosla P., Hayes K.C. Dietary myristic, palmitic, and linoleic acids modulate cholesterolemia in gerbils. FASEB J. Off. Publ. Fed. Am. Soc. Exp. Biol. 1994;8:1191–1200. doi: 10.1096/fasebj.8.14.7958627. [PubMed] [CrossRef] []
52. Chatterjee I.B. Evolution and the biosynthesis of ascorbic acid. Science. 1973;182:1271–1272. doi: 10.1126/science.182.4118.1271. [PubMed] [CrossRef] []
53. Patterson K.Y., Bhagwat S.A., Williams J.R., Howe J.C., Holden J.M. USDA Database for the Choline Content of Common Foods, Release 2. Nutrient Data Laboratory; Beltsville, MD, USA: 2008. []
54. Wiedeman A.M., Barr S.I., Green T.J., Xu Z., Innis S.M., Kitts D.D. Dietary Choline Intake: Current State of Knowledge Across the Life Cycle. Nutrients. 2018;10:1513. doi: 10.3390/nu10101513. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
55. Wallace T.C., Fulgoni V.L. Usual Choline Intakes Are Associated with Egg and Protein Food Consumption in the United States. Nutrients. 2017;9:839. doi: 10.3390/nu9080839. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
56. Leermakers E.T., Moreira E.M., Kiefte-de Jong J.C., Darweesh S.K., Visser T., Voortman T., Bautista P.K., Chowdhury R., Gorman D., Bramer W.M., et al. Effects of choline on health across the life course: A systematic review. Nutr. Rev. 2015;73:500–522. doi: 10.1093/nutrit/nuv010. [PubMed] [CrossRef] []
57. Oyen J., Gjesdal C.G., Karlsson T., Svingen G.F., Tell G.S., Strand E., Drevon C.A., Vinknes K.J., Meyer K., Ueland P.M., et al. Dietary Choline Intake Is Directly Associated with Bone Mineral Density in the Hordaland Health Study. J. Nutr. 2017;147:572–578. doi: 10.3945/jn.116.243006. [PubMed] [CrossRef] []
58. Staggs C.G., Sealey W.M., McCabe B.J., Teague A.M., Mock D.M. Determination of the biotin content of select foods using accurate and sensitive HPLC/avidin binding. J. Food Compos. Anal. Off. Publ. U. N. Univ. Int. Netw. Food Data Syst. 2004;17:767–776. doi: 10.1016/j.jfca.2003.09.015. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
59. Wang J., Um P., Dickerman B.A., Liu J. Zinc, Magnesium, Selenium and Depression: A Review of the Evidence, Potential Mechanisms and Implications. Nutrients. 2018;10:584. doi: 10.3390/nu10050584. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
60. Livnah O., Bayer E.A., Wilchek M., Sussman J.L. Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993;90:5076–5080. doi: 10.1073/pnas.90.11.5076. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
61. Chang C., Lahti T., Tanaka T., Nickerson M.T. Egg proteins: Fractionation, bioactive peptides and allergenicity. J. Sci. Food Agric. 2018;98:5547–5558. doi: 10.1002/jsfa.9150. [PubMed] [CrossRef] []
62. Abeyrathne E.D., Lee H.Y., Ahn D.U. Egg white proteins and their potential use in food processing or as nutraceutical and pharmaceutical agents—A review. Poult. Sci. 2013;92:3292–3299. doi: 10.3382/ps.2013-03391. [PubMed] [CrossRef] []
63. Andersen C.J. Bioactive Egg Components and Inflammation. Nutrients. 2015;7:7889–7913. doi: 10.3390/nu7095372. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
64. Giansanti F., Leboffe L., Angelucci F., Antonini G. The Nutraceutical Properties of Ovotransferrin and Its Potential Utilization as a Functional Food. Nutrients. 2015;7:9105–9115. doi: 10.3390/nu7115453. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
65. Nongonierma A.B., FitzGerald R.J. Strategies for the discovery and identification of food protein-derived biologically active peptides. Trends Food Sci. Technol. 2017;69:289–305. doi: 10.1016/j.tifs.2017.03.003. [CrossRef] []
66. Arena S., Scaloni A. An Extensive Description of the Peptidomic Repertoire of the Hen Egg Yolk Plasma. J. Agric. Food Chem. 2018;66:3239–3255. doi: 10.1021/acs.jafc.8b01183. [PubMed] [CrossRef] []
67. Vilcacundo R., Mendez P., Reyes W., Romero H., Pinto A., Carrillo W. Antibacterial Activity of Hen Egg White Lysozyme Denatured by Thermal and Chemical Treatments. Sci. Pharm. 2018;86:48. doi: 10.3390/scipharm86040048. [PubMed] [CrossRef] []
68. Rehault-Godbert S., Herve-Grepinet V., Gautron J., Cabau C., Nys Y., Hincke M. Molecules involved in chemical defence of the chicken egg. In: Nys Y., Bain M., Van Immerseel F., editors. Improving the Safety and Quality of Eggs and Egg Products, Vol 1: Egg Chemistry, Production and Consumption. Volume 1. Woodhead Publ Ltd.; Cambridge, UK: 2011. pp. 183–208. []
69. Da Silva M., Dombre C., Brionne A., Monget P., Chesse M., De Pauw M., Mills M., Combes-Soia L., Labas V., Guyot N., et al. The unique features of proteins depicting the chicken amniotic fluid. Mol. Cell. Proteom. MCP. 2018 doi: 10.1074/mcp.RA117.000459. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
70. Mine Y., Ma F.P., Lauriau S. Antimicrobial peptides released by enzymatic hydrolysis of hen egg white lysozyme. J. Agric. Food Chem. 2004;52:1088–1094. doi: 10.1021/jf0345752. [PubMed] [CrossRef] []
71. Ibrahim H.R., Thomas U., Pellegrini A. A helix-loop-helix peptide at the upper lip of the active site cleft of lysozyme confers potent antimicrobial activity with membrane permeabilization action. J. Biol. Chem. 2001;276:43767–43774. doi: 10.1074/jbc.M106317200. [PubMed] [CrossRef] []
72. Pellegrini A., Thomas U., Wild P., Schraner E., von Fellenberg R. Effect of lysozyme or modified lysozyme fragments on DNA and RNA synthesis and membrane permeability of Escherichia coli. Microbiol. Res. 2000;155:69–77. doi: 10.1016/S0944-5013(00)80040-3. [PubMed] [CrossRef] []
73. Pellegrini A., Thomas U., Bramaz N., Klauser S., von Fellenberg R. Identification and isolation of a bactericidal domain in chicken egg white lysozyme. J. Appl. Microbiol. 1997;82:372–378. doi: 10.1046/j.1365-2672.1997.00372.x. [PubMed] [CrossRef] []
74. Omana D.A., Wang J.P., Wu J.P. Ovomucin—A glycoprotein with promising potential. Trends Food Sci. Technol. 2010;21:455–463. doi: 10.1016/j.tifs.2010.07.001. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
75. Blankenvoorde M.F.J., van’t Hof W., Walgreen-Weterings E., van Steenbergen T.J.M., Brand H.S., Veerman E.C.I., Amerongen A.V.N. Cystatin and cystatin-derived peptides have antibacterial activity against the pathogen Porphyromonas gingivalis. Biol. Chem. 1998;379:1371–1375. [PubMed] []
76. Guyot N., Labas V., Harichaux G., Chesse M., Poirier J.C., Nys Y., Rehault-Godbert S. Proteomic analysis of egg white heparin-binding proteins: Towards the identification of natural antibacterial molecules. Sci. Rep. 2016;6:27974. doi: 10.1038/srep27974. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
77. Herve-Grepinet V., Rehault-Godbert S., Labas V., Magallon T., Derache C., Lavergne M., Gautron J., Lalmanach A.C., Nys Y. Purification and Characterization of Avian beta-Defensin 11, an Antimicrobial Peptide of the Hen Egg. Antimicrob. Agents Chemother. 2010;54:4401–4408. doi: 10.1128/AAC.00204-10. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
78. Korpela J., Salonen E.M., Kuusela P., Sarvas M., Vaheri A. Binding of avidin to bacteria and to the outer-membrane porin of Escherichia coli. FEMS Microbiol. Lett. 1984;22:3–10. doi: 10.1111/j.1574-6968.1984.tb00344.x. [CrossRef] []
79. Krkavcova E., Kreisinger J., Hyankova L., Hyrsl P., Javurkova V. The hidden function of egg white antimicrobials: Egg weight-dependent effects of avidin on avian embryo survival and hatchling phenotype. Biol. Open. 2018;7:9. doi: 10.1242/bio.031518. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
80. Kolaczkowska A., Kolaczkowski M., Sokolowska A., Miecznikowska H., Kubiak A., Rolka K., Polanowski A. The antifungal properties of chicken egg cystatin against Candida yeast isolates showing different levels of azole resistance. Mycoses. 2010;53:314–320. doi: 10.1111/j.1439-0507.2009.01722.x. [PubMed] [CrossRef] []
81. Wesierska E., Saleh Y., Trziszka T., Kopec W., Siewinski M., Korzekwa K. Antimicrobial activity of chicken egg white cystatin. World J. Microbiol. Biotechnol. 2005;21:59–64. doi: 10.1007/s11274-004-1932-y. [CrossRef] []
82. Bjorck L. Proteinase inhibition, immunoglobulin-binding proteins and a novel antimicrobial principle. Mol. Microbiol. 1990;4:1439–1442. doi: 10.1111/j.1365-2958.1990.tb02054.x. [PubMed] [CrossRef] []
83. Korant B.D., Brzin J., Turk V. Cystatin, a protein inhibitor of cysteine proteases alters viral protein cleavages in infected human cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1985;127:1072–1076. doi: 10.1016/S0006-291X(85)80054-1. [PubMed] [CrossRef] []
84. Ebina T., Tsukada K. Protease inhibitors prevent the development of human rotavirus-induced diarrhea in suckling mice. Microbiol. Immunol. 1991;35:583–588. doi: 10.1111/j.1348-0421.1991.tb01589.x. [PubMed] [CrossRef] []
85. Lima A.P., dos Reis F.C., Serveau C., Lalmanach G., Juliano L., Menard R., Vernet T., Thomas D.Y., Storer A.C., Scharfstein J. Cysteine protease isoforms from Trypanosoma cruzi, cruzipain 2 and cruzain, present different substrate preference and susceptibility to inhibitors. Mol. Biochem. Parasitol. 2001;114:41–52. doi: 10.1016/S0166-6851(01)00236-5. [PubMed] [CrossRef] []
86. Yu L.T., Xiao Y.P., Li J.J., Ran J.S., Yin L.Q., Liu Y.P., Zhang L. Molecular characterization of a novel ovodefensin gene in chickens. Gene. 2018;678:233–240. doi: 10.1016/j.gene.2018.08.029. [PubMed] [CrossRef] []
87. Whenham N., Lu T.C., Maidin M.B.M., Wilson P.W., Bain M.M., Stevenson M.L., Stevens M.P., Bedford M.R., Dunn I.C. Ovodefensins, an Oviduct-Specific Antimicrobial Gene Family, Have Evolved in Birds and Reptiles to Protect the Egg by Both Sequence and Intra-Six-Cysteine Sequence Motif Spacing. Biol. Reprod. 2015;92:13. doi: 10.1095/biolreprod.114.126839. [PubMed] [CrossRef] []
88. Herve V., Meudal H., Labas V., Rehault-Godbert S., Gautron J., Berges M., Guyot N., Delmas A.F., Nys Y., Landon C. Three-dimensional NMR Structure of Hen Egg Gallin (Chicken Ovodefensin) Reveals a New Variation of the beta-Defensin Fold. J. Biol. Chem. 2014;289:7211–7220. doi: 10.1074/jbc.M113.507046. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
89. Gong D.Q., Wilson P.W., Bain M.M., McDade K., Kalina J., Herve-Grepinet V., Nys Y., Dunn I.C. Gallin; an antimicrobial peptide member of a new avian defensin family, the ovodefensins, has been subject to recent gene duplication. BMC Immunol. 2010;11:15. doi: 10.1186/1471-2172-11-12. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
90. Kovacs-Nolan J., Mine Y. Egg Yolk Antibodies for Passive Immunity. In: Doyle M.P., Klaenhammer T.R., editors. Annual Review of Food Science and Technology, Volume 3. Volume 3. Annual Reviews; Palo Alto, CA, USA: 2012. pp. 163–182. [PubMed] []
91. Wellman-Labadie O., Picman J., Hincke M.T. Comparative antibacterial activity of avian egg white protein extracts. Br. Poult. Sci. 2008;49:125–132. doi: 10.1080/00071660801938825. [PubMed] [CrossRef] []
92. Samaranayake Y.H., Samaranayake L.P., Pow E.H.N., Beena V.T., Yeung K.W.S. Antifungal effects of lysozyme and lactoferrin against genetically similar, sequential Candida albicans isolates from a human immunodeficiency virus-infected southern Chinese cohort. J. Clin. Microbiol. 2001;39:3296–3302. doi: 10.1128/JCM.39.9.3296-3302.2001. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
93. Rehault-Godbert S., Labas V., Helloin E., Herve-Grepinet V., Slugocki C., Berges M., Bourin M.C., Brionne A., Poirier J.C., Gautron J., et al. Ovalbumin-related protein X is a heparin-binding ov-serpin exhibiting antimicrobial activities. J. Biol. Chem. 2013;288:17285–17295. doi: 10.1074/jbc.M113.469759. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
94. Maehashi K., Ueda M., Matano M., Takeuchi J., Uchino M., Kashiwagi Y., Watanabe T. Biochemical and functional characterization of transiently expressed in neural precursor (TENP) protein in emu egg white. J. Agric. Food Chem. 2014;62:5156–5162. doi: 10.1021/jf5008117. [PubMed] [CrossRef] []
95. Whenham N., Wilson P.W., Bain M.M., Stevenson L., Dunn I.C. Comparative biology and expression of TENP, an egg protein related to the bacterial permeability-increasing family of proteins. Gene. 2014;538:99–108. doi: 10.1016/j.gene.2013.12.065. [PubMed] [CrossRef] []
96. Malicka-Blaszkiewicz M., Filipczak N., Golab K., Juszczynska K., Sebzda T., Gburek J. Ovocystatin affects actin cytoskeleton organization and induces proapoptotic activity. Acta Biochim. Pol. 2014;61:753–758. [PubMed] []
97. Bourin M., Gautron J., Berges M., Attucci S., Le Blay G., Labas V., Nys Y., Rehault-Godbert S. Antimicrobial Potential of Egg Yolk Ovoinhibitor, a Multidomain Kazal-like Inhibitor of Chicken Egg. J. Agric. Food Chem. 2011;59:12368–12374. doi: 10.1021/jf203339t. [PubMed] [CrossRef] []
98. Moon S.H., Lee J.H., Lee Y.J., Paik J.Y., Ahn D.U., Paik H.D. Antioxidant, Antimicrobial, and Cytotoxic Activities of Ovotransferrin from Egg White. Korean J. Food Sci. 2012;32:612–617. doi: 10.5851/kosfa.2012.32.5.612. [CrossRef] []
99. Wu J.P., Acero-Lopez A. Ovotransferrin: Structure, bioactivities, and preparation. Food Res. Int. 2012;46:480–487. doi: 10.1016/j.foodres.2011.07.012. [CrossRef] []
100. Giansanti F., Giardi M.F., Massucci M.T., Botti D., Antonini G. Ovotransferrin expression and release by chicken cell lines infected with Marek’s disease virus. Biochem. Cell Biol. 2007;85:150–155. doi: 10.1139/o06-210. [PubMed] [CrossRef] []
101. Khan M.A.S., Nakamura S., Ogawa M., Akita E., Azakami H., Kato A. Bactericidal action of egg yolk phosvitin against Escherichia coli under thermal stress. J. Agric. Food Chem. 2000;48:1503–1506. doi: 10.1021/jf990700r. [PubMed] [CrossRef] []
102. Svensson S.L., Pasupuleti M., Walse B., Malmsten M., Morgelin M., Sjogren C., Olin A.I., Collin M., Schmidtchen A., Palmer R., et al. Midkine and pleiotrophin have bactericidal properties: Preserved antibacterial activity in a family of heparin-binding growth factors during evolution. J. Biol. Chem. 2010;285:16105–16115. doi: 10.1074/jbc.M109.081232. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
103. Sun S., Niu H., Yang T., Lin Q., Luo F., Ma M. Antioxidant and anti-fatigue activities of egg white peptides prepared by pepsin digestion. J. Sci. Food Agric. 2014;94:3195–3200. doi: 10.1002/jsfa.6671. [PubMed] [CrossRef] []
104. Abeyrathne E., Huang X., Ahn D.U. Antioxidant, angiotensin-converting enzyme inhibitory activity and other functional properties of egg white proteins and their derived peptides—A review. Poult. Sci. 2018;97:1462–1468. doi: 10.3382/ps/pex399. [PubMed] [CrossRef] []
105. Nimalaratne C., Bandara N., Wu J.P. Purification and characterization of antioxidant peptides from enzymatically hydrolyzed chicken egg white. Food Chem. 2015;188:467–472. doi: 10.1016/j.foodchem.2015.05.014. [PubMed] [CrossRef] []
106. Nimalaratne C., Wu J. Hen Egg as an Antioxidant Food Commodity: A Review. Nutrients. 2015;7:8274–8293. doi: 10.3390/nu7105394. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
107. Yi J.E., Zhao J., Wu J.P. Egg ovotransferrin derived IRW exerts protective effect against H2O2-induced oxidative stress in Caco-2 cells. J. Funct. Foods. 2017;39:160–167. doi: 10.1016/j.jff.2017.10.012. [CrossRef] []
108. Shen S.W., Chahal B., Majumder K., You S.J., Wu J.P. Identification of Novel Antioxidative Peptides Derived from a Thermolytic Hydrolysate of Ovotransferrin by LC-MS/MS. J. Agric. Food Chem. 2010;58:7664–7672. doi: 10.1021/jf101323y. [PubMed] [CrossRef] []
109. Kim J., Moon S.H., Ahn D.U., Paik H.D., Park E. Antioxidant effects of ovotransferrin and its hydrolysates. Poult. Sci. 2012;91:2747–2754. doi: 10.3382/ps.2012-02150. [PubMed] [CrossRef] []
110. Chen C., Chi Y.J., Zhao M.Y., Lv L. Purification and identification of antioxidant peptides from egg white protein hydrolysate. Amino Acids. 2012;43:457–466. doi: 10.1007/s00726-011-1102-0. [PubMed] [CrossRef] []
111. Abeyrathne E., Lee H.Y., Jo C., Suh J.W., Ahn D.U. Enzymatic hydrolysis of ovomucoid and the functional properties of its hydrolysates. Poult. Sci. 2015;94:2280–2287. doi: 10.3382/ps/pev196. [PubMed] [CrossRef] []
112. Chang O.K., Ha G.E., Han G.S., Seol K.H., Kim H.W., Jeong S.G., Oh M.H., Park B.Y., Ham J.S. Novel Antioxidant Peptide Derived from the Ultrafiltrate of Ovomucin Hydrolysate. J. Agric. Food Chem. 2013;61:7294–7300. doi: 10.1021/jf4013778. [PubMed] [CrossRef] []
113. Yousr M., Howell N. Antioxidant and ACE Inhibitory Bioactive Peptides Purified from Egg Yolk Proteins. Int. J. Mol. Sci. 2015;16:29161–29178. doi: 10.3390/ijms161226155. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
114. Young D., Fan M.Z., Mine Y. Egg Yolk Peptides Up-regulate Glutathione Synthesis and Antioxidant Enzyme Activities in a Porcine Model of Intestinal Oxidative Stress. J. Agric. Food Chem. 2010;58:7624–7633. doi: 10.1021/jf1011598. [PubMed] [CrossRef] []
115. Sava G. Reduction of B16 melanoma metastases by oral administration of egg-white lysozyme. Cancer Chemother. Pharmacol. 1989;25:221–222. doi: 10.1007/BF00689588. [PubMed] [CrossRef] []
116. Ibrahim H.R., Kiyono T. Novel Anticancer Activity of the Autocleaved Ovotransferrin against Human Colon and Breast Cancer Cells. J. Agric. Food Chem. 2009;57:11383–11390. doi: 10.1021/jf902638e. [PubMed] [CrossRef] []
117. Clemente A., Arques Mdel C. Bowman-Birk inhibitors from legumes as colorectal chemopreventive agents. World J. Gastroenterol. 2014;20:10305–10315. doi: 10.3748/wjg.v20.i30.10305. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
118. Lee M., Kovacs-Nolan J., Yang C., Archbold T., Fan M.Z., Mine Y. Hen egg lysozyme attenuates inflammation and modulates local gene expression in a porcine model of dextran sodium sulfate (DSS)-induced colitis. J. Agric. Food Chem. 2009;57:2233–2240. doi: 10.1021/jf803133b. [PubMed] [CrossRef] []
119. Sorrelle N., Dominguez A.T.A., Brekken R.A. From top to bottom: Midkine and pleiotrophin as emerging players in immune regulation. J. Leukoc. Biol. 2017;102:277–286. doi: 10.1189/jlb.3MR1116-475R. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []
120. Achour A., M’Bika J.P., Baudouin F., Caruelle D., Courty J. Pleiotrophin induces expression of inflammatory cytokines in peripheral blood mononuclear cells. Biochimie. 2008;90:1791–1795. doi: 10.1016/j.biochi.2008.04.010. [PubMed] [CrossRef] []
121. Liu L., Xu M.S., Tu Y.G., Du H.Y., Zhou Y.L., Zhu G.X. Immunomodulatory effect of protease hydrolysates from ovotransferrin. Food Funct. 2017;8:1452–1459. doi: 10.1039/C6FO01669C. [PubMed] [CrossRef] []
122. Wang X., Zhao Y., Yao Y., Xu M.S., Du H.Y., Zhang M.Y., Tu Y.G. Anti-inflammatory activity of di-peptides derived from ovotransferrin by CrossMark simulated peptide-cut in TNF-alpha-induced Caco-2 cells. J. Funct. Foods. 2017;37:424–432. doi: 10.1016/j.jff.2017.07.064. [CrossRef] []
123. Kearney P.M., Whelton M., Reynolds K., Whelton P.K., He J. Worldwide prevalence of hypertension: A systematic review. J. Hypertens. 2004;22:11–19. doi: 10.1097/00004872-200401000-00003. [PubMed] [CrossRef] []
124. Yoshii H., Tachi N., Ohba R., Sakamura O., Takeyama H., Itani T. Antihypertensive effect of ACE inhibitory oligopeptides from chicken egg yolks. Comp. Biochem. Physiol. C-Toxicol. Pharmacol. 2001;128:27–33. doi: 10.1016/S1532-0456(00)00172-1. [PubMed] [CrossRef] []
125. Moon S.H., Lee J.H., Kim J.H., Paik H.D., Ahn D.U. In vitro cytotoxic and ACE-inhibitory activities of promod 278P hydrolysate of ovotransferrin from chicken egg white. Poult. Sci. 2017;96:1982–1987. doi: 10.3382/ps/pew459. [PubMed] [CrossRef] []
126. Majumder K., Wu J.P. Purification and characterisation of angiotensin I converting enzyme (ACE) inhibitory peptides derived from enzymatic hydrolysate of ovotransferrin. Food Chem. 2011;126:1614–1619. doi: 10.1016/j.foodchem.2010.12.039. [PubMed] [CrossRef] []
127. Liao W., Chakrabarti S., Davidge S.T., Wu J.P. Modulatory Effects of Egg White Ovotransferrin-Derived Tripeptide IRW (Ile-Arg-Trp) on Vascular Smooth Muscle Cells against Angiotensin II Stimulation. J. Agric. Food Chem. 2016;64:7342–7347. doi: 10.1021/acs.jafc.6b03513. [PubMed] [CrossRef] []
128. Majumder K., Chakrabarti S., Morton J.S., Panahi S., Kaufman S., Davidge S.T., Wu J.P. Egg-derived ACE-inhibitory peptides IQW and LKP reduce blood pressure in spontaneously hypertensive rats. J. Funct. Foods. 2015;13:50–60. doi: 10.1016/j.jff.2014.12.028. [CrossRef] []
129. Chen S., Jiang H.M., Peng H.H., Wu X.S., Fang J. The Utility of Ovotransferrin and Ovotransferrin-Derived Peptides as Possible Candidates in the Clinical Treatment of Cardiovascular Diseases. Oxid. Med. Cell. Longev. 2017 doi: 10.1155/2017/6504518. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] []

Αποποίηση ευθύνης: Τα άρθρα του ygeia24.com έχουν καθαρά συμβουλευτικό χαρακτήρα, βασίζονται σε επίσημα δημοσιευμένες επιστημονικές έρευνες και μετα-αναλύσεις, αφορούν υγιή οργανισμό και δεν υποκαθιστούν σε καμία περίπτωση τη συμβουλή ενός γιατρού ή διαιτολόγου. Πριν προχωρήσετε σε αλλαγές στη διατροφή σας ή στην καθημερινή σας δραστηριότητα, θα πρέπει πρώτα να επικοινωνείτε με το γιατρό ή διαιτολόγο σας.

Tags: , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , , ,